¿Qué es el sitio activo de una enzima? / Ciencia

Que es el sitio activo de una enzima Ciencia

Las reacciones bioquímicas en las células vivas son catalizadas por enzimas. Las enzimas se sintetizan en su forma inactiva y luego se convierten a la forma activa. La actividad de la enzima está determinada por la secuencia de aminoácidos de la estructura primaria. El sustrato se une al sitio activo de la enzima para acelerar específicamente una reacción química específica. El sitio activo de una enzima incluye el sitio de unión al sustrato y el sitio catalítico. El entorno químico específico formado por los residuos de aminoácidos en el sitio activo determina los sustratos que pueden unirse a la enzima.

Este artículo explica,

1. ¿Qué son las enzimas y cómo funcionan?
2. ¿Cuál es el sitio activo de una enzima?
3. Cómo hacer enzimas y sustratos conjugados

¿Qué son las enzimas y cómo funcionan?

Las enzimas son moléculas de proteínas que actúan como catalizadores biológicos. La molécula sobre la que actúa la enzima se denomina sustrato. Las diferentes moléculas producidas por la acción de una enzima sobre un sustrato específico se denominan productos. Las enzimas catalizan reacciones bioquímicas al reducir su energía de activación. La catálisis de reacciones por enzimas aumenta la velocidad de reacciones específicas en las células. Algunas enzimas pueden catalizar la misma reacción. Se llaman isoenzimas. Un conjunto único de aproximadamente 3000 enzimas está genéticamente programado para dar a las células su individualidad. Además de las proteínas, las moléculas de ARN, como las ribozimas, también pueden actuar como enzimas. Si una enzima falla, las consecuencias pueden ser catastróficas.

Las enzimas tienen tres características. La función principal de las enzimas es aumentar la velocidad de las reacciones. En segundo lugar, las enzimas específicas actúan específicamente sobre sustratos específicos para producir productos. En tercer lugar, las enzimas se pueden regular de actividad baja a actividad alta y viceversa. La unión del sustrato a la enzima produce el producto al aumentar la velocidad de la reacción y la liberación del producto, como se muestra en la Figura 1.

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Figura 1: El papel de las enzimas

La actividad de una enzima depende principalmente de la secuencia de aminoácidos de su cadena proteica. Las enzimas se sintetizan como secuencias lineales de aminoácidos denominadas estructuras primarias. La estructura primaria se pliega espontáneamente en una estructura 3D que consta de hélices alfa y/o láminas beta, denominada estructura secundaria. La estructura secundaria de la enzima se pliega nuevamente en una estructura 3D compacta llamada estructura terciaria. La estructura terciaria de una enzima existe en su forma inactiva.

La porción polipeptídica o proteica del complejo enzimático se denomina apoenzima. La forma inactiva de la apoenzima en la estructura sintetizada inicialmente se denomina zimógeno o zimógeno. Se eliminan varios aminoácidos del zimógeno para convertir el resto polipeptídico en una apoenzima. La mayoría de las veces, las apoenzimas se combinan con otros compuestos llamados cofactores para catalizar la reacción. La combinación de apoenzima y cofactor se llama holoenzima. La relación entre apoenzimas, cofactores y holoenzimas se muestra en la Figura 2.

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Figura 2: Apoenzimas, cofactores y holoenzimas

¿Cuál es el sitio activo de una enzima?

El sitio activo de una enzima es el área donde un sustrato específico se une a la enzima y cataliza una reacción química. El sitio de unión al sustrato junto con el sitio catalítico forma el sitio activo de la enzima. La enzima se une a un sustrato específico para catalizar una reacción química que cambia el sustrato de alguna manera. El sustrato es más pequeño que su enzima. El sustrato se orienta completamente dentro de la enzima a través del sitio activo. En las enzimas se pueden encontrar uno o más sitios de unión al sustrato. El sitio catalítico está ubicado al lado del sitio de unión, donde ocurre la catálisis. Se compone de alrededor de dos a cuatro aminoácidos y está involucrado en la catálisis. Los aminoácidos que forman el sitio activo están ubicados en diferentes partes de la secuencia de aminoácidos de la enzima. Por lo tanto, la estructura primaria de la enzima debe plegarse en su estructura 3D para que el sitio activo se una. El sitio activo de la enzima lisozima se muestra en la Figura 3. El sustrato peptidoglicano se muestra en negro.

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Figura 3: El sitio activo de la enzima

A diferencia del sitio activo, las enzimas contienen bolsillos que se unen a moléculas efectoras, cambiando así la conformación o la cinética de la enzima. Estos bolsillos, conocidos como sitios alostéricos, están involucrados en la regulación alostérica de las velocidades de reacción de las enzimas.

Cómo hacer enzimas y sustratos conjugados

El sitio de unión de la enzima se une al sustrato de manera específica para el sustrato. Este enlace orienta el sustrato para la catálisis. Los residuos de aminoácidos en el sitio de unión de la enzima pueden ser débilmente ácidos o débilmente básicos, hidrofílicos o hidrofóbicos, con carga positiva, negativa o neutra. El entorno químico muy específico creado en el sitio de unión determina la especificidad de la enzima. Las interacciones covalentes temporales, como las fuerzas de van der Waals, las interacciones hidrófilas/hidrófobas o los enlaces de hidrógeno, se forman entre el sitio activo y el sustrato. Las enzimas forman complejos enzima-sustrato junto con los sustratos.

La unión de sustratos a enzimas puede ocurrir a través de dos mecanismos: el modelo clave y clave y el modelo de ajuste inducido.Este modelo clave Afirme que el sustrato coincide perfectamente con la enzima en el paso transitorio. Esta unión cambia ligeramente la estructura de la enzima. Solo los sustratos del tamaño y la forma correctos pueden unirse a las enzimas en el modelo de bloqueo.Durante este período modelo de ajuste inducido, la forma del sitio activo de la enzima cambia continuamente con la unión al sustrato. Esto explica por qué otras moléculas se unen al sitio activo de la enzima. Sin embargo, esta unión dinámica del sustrato a la enzima estabiliza el sustrato y aumenta la velocidad de las reacciones bioquímicas. La hexocinasa es una enzima que cambia de forma adaptándose a la forma de sus sustratos, adenina trifosfato y xilosa. En la Figura 4 se muestra el modelo ajustado para la inducción de hexoquinasa. Los sitios de unión y los sustratos se muestran en azul y negro.

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Figura 4: Modelo de ajuste de inducción de hexoquinasa

La catálisis de reacciones químicas por enzimas puede ocurrir de varias maneras, reduciendo la energía de activación de las reacciones químicas. Primero, la enzima estabiliza el estado de transición creando una distribución de carga complementaria al estado de transición, reduciendo así su energía. En segundo lugar, la enzima promueve una vía de reacción alternativa que contiene un segundo estado de transición con menor energía que el estado de transición original. En tercer lugar, la enzima desestabiliza el estado fundamental del sustrato.

En conclusión

Las enzimas son reacciones químicas que aumentan la velocidad de las reacciones bioquímicas en las células vivas. La mayoría de las enzimas son proteínas sintéticas en su estructura primaria. Estas cadenas de aminoácidos se pliegan en sus estructuras 3D, dando como resultado la forma activa de la enzima. Este plegamiento crea un bolsillo en la enzima llamado sitio activo. El sustrato se une específicamente al sitio activo de la enzima, aumentando así la velocidad a la que ocurren las reacciones bioquímicas en el cuerpo.

Referirse a:
1. "El papel de las enzimas en las reacciones bioquímicas". enzimas Np y red. 21 de mayo de 2017.
2. “Enzimas y sitios activos”. Academia Khan. Np y red. 21 de mayo de 2017.
3. "Sitios activos de enzimas y especificidad de sustrato". ilimitado. 17 de noviembre de 2016. la red. 21 de mayo de 2017.

Imagen proporcionada por:
1. "Diagrama de ajuste inducido" Por TimVickers, vectorizado por Fvasconcellos - Cortesía de TimVickers (Dominio público) a través de Commons Wikimedia
2. "Enzima" por Thomas Shafee - Trabajo propio (CC BY 4.0) a través de Commons Wikimedia
3. "Estructura de la enzima" Por Thomas Shafee - Trabajo propio (CC BY 4.0) a través de Commons Wikimedia
4. "Afinación inducida por hexoquinasa" Por Thomas Shafee - Trabajo propio (CC BY 4.0) a través de Commons Wikimedia

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